Glutatión

Estructuralmente configurado por residuos de ácido glutámico, cisteína y glicina, el glutatión exhibe una singularidad química distintiva: un enlace isopeptídico gamma entre el carboxilo lateral del glutamato y el grupo amino de la cisteína. Esta arquitectura molecular específica otorga al tripéptido una resistencia inherente a la escisión proteolítica por parte de las peptidasas celulares convencionales, situándolo como la especie tiólica no proteica más concentrada en el medio citoplasmático.

En el plano analítico, la atención experimental se centra primordialmente en el índice dinámico GSH/GSSG; la relación estequiométrica entre la fracción reducida monomérica y la variante oxidada dimérica sirve como parámetro crítico para cuantificar el estado de estrés oxidativo tisular o celular. Adicionalmente, el tripéptido interviene como cofactor electrofílico en reacciones dependientes de glutatión peroxidasas y como ligando en procesos de conjugación de fase II mediados por glutatión-S-transferasas. La extensa literatura que documenta su deficiente biodisponibilidad tras la administración oral ha orientado los protocolos de investigación hacia rutas alternativas de entrega sistémica y la evaluación de sus análogos o precursores metabólicos.